การศึกษาปฏิสัมพันธ์ของโปรตีน VP37 ของไวรัสตัวแดงดวงขาวกับไกลโคซามิโนไกลแคนบนปัจจัยความต่างของปริมาณซัลเฟต

ปัจจุบันมีการรายงานโครงสร้างผลึกโปรตีนVP37 ส่วน C-terminal domain ของเชื้อไวรัสตัวแดงตวงขาว(White Spot Syndrome Virus; WSSV) ซึ่งแสดงตำแหน่ง Sulfate binding sites ที่สำคัญต่อการจับกับโมเลกุล Heparin
อย่างไรก็ตามข้อมูลที่อธิบายถึงการเกิดปฏิสัมพันธทางโครงสร้างที่ซับซ้อนของ VP37/Heparin ยังไม่แนชัด ดังนั้นการศึกษานี้มีวัตถุประสงค์เพื่อตรวจสอบปฏิÿัมพันธระหว่างโปรตีน VP37 และ Heparin รวมถึงไกลโคซามิโนไกลแคน(Glycosaminoglycans; GAGs) ที่แตกต่างกันอีกสามชนิด ประกอบไปด้วย Heparan sulfate,Chondroitin sulfate,และ Hyaluronic acid ผ่านการใช้เทคนิคจำลองการจับกันระหว่างโมเลกุล (Molecular docking)โดยผลการทดลองพบว่าการเกิดปฏิÿัมพันธระหว่างโปรตีน VP37กับ GAGs เกิดขึ้นที่ตำแหน่งPositively charged patches ด้านบนของโปรตีนกับโมเลกุลซัลเฟต ส่งผลให้ Hyaluronic acid ซึ่งไม่มีซัลเฟตในโครงสร้างไม่สามารถจับกับโปรตีนVP37ได้ การค้นพบนี้สอดคลองกับค่าพลังงานการจับโดยHeparin แสดงค่าพลังงานในการจับกับโปรตีน VP37ได้แน่นที่สุด (-15.83 kcal/mol) รองลงมาคือHeparan sulfate (-14.30 kcal/mol) และChondroitin sulfate (-11.58 kcal/mol) นอกจากนี้ยังสามารถระบุ GAGs binding sites ของโปรตีนVP37 3ตำแหน่ง ได้แก่ K141, T142, และ T144 ที่อาจจะมีส่วนช่วยส่งเสริมให้การจับระหว่างโปรตีน VP37กับ GAGs ใด้แนนขึ้น ข้อมูลจากการศึกษาครั้งนี้น่าจะเป็นประโยชน์ในการช่วยพัฒนาสารที่มีฤทธิ์ยับยั้งการติดเชื้อของไวรัส WSSVในกุ้ง