A novel multienzyme complex from a newly isolated facultative anaerobic bacterium, Paenibacillus sp. TW1
บทความในวารสาร
ผู้เขียน/บรรณาธิการ
กลุ่มสาขาการวิจัยเชิงกลยุทธ์
ไม่พบข้อมูลที่เกี่ยวข้อง
รายละเอียดสำหรับงานพิมพ์
รายชื่อผู้แต่ง: Tachaapaikoon C., Kyu K., Pason P., Ratanakhanockchai K.
ผู้เผยแพร่: Akadémiai Kiadó
ปีที่เผยแพร่ (ค.ศ.): 2012
วารสาร: Acta Biologica Hungarica (0236-5383)
Volume number: 63
Issue number: 2
หน้าแรก: 288
หน้าสุดท้าย: 300
จำนวนหน้า: 13
นอก: 0236-5383
ภาษา: English-Great Britain (EN-GB)
ดูในเว็บของวิทยาศาสตร์ | ดูบนเว็บไซต์ของสำนักพิมพ์ | บทความในเว็บของวิทยาศาสตร์
บทคัดย่อ
A multienzyme complex from newly isolated Paenibacillus sp. TW1 was purified from pellet-bound enzyme preparations by elution with 0.25% sucrose and 1.0% triethylamine (TEA), ultrafiltration and Sephacryl S-400 gel filtration chromatography. The purified multienzyme complex showed a single protein band on non-denaturing polyacrylamide gel electrophoresis (native-PAGE). The high molecular mass of the purified multienzyme complex was approximately 1,950 kDa. The complex consisted of xylanase and cellulase activities as the major and minor enzyme subunits, respectively. The complex appeared as at least 18 protein bands on sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) and as 15 xylanases and 6 cellulases on zymograms. The purified multienzyme complex contained xylanase, α-L-arabinofuranosidase, carboxymethyl cellulase (CMCase), avicelase and cellobiohydrolase. The complex could effectively hydrolyze corn hulls, corncobs and sugarcane bagasse. These results indicate that the multienzyme complex that is produced by this bacterium is a large, novel xylanolytic-cellulolytic enzyme complex. © 2012 Akadémiai Kiadó, Budapest.
คำสำคัญ
Enzyme purification, facultative anaerobic bacterium, Multienzyme complex, Paenibacillus sp TW1, xylanolytic-cellulolytic enzymes