Physical properties of honeybee silk: A review

บทความในวารสาร


ผู้เขียน/บรรณาธิการ


กลุ่มสาขาการวิจัยเชิงกลยุทธ์

ไม่พบข้อมูลที่เกี่ยวข้อง


รายละเอียดสำหรับงานพิมพ์

รายชื่อผู้แต่งHepburn H.R., Duangphakdee O., Pirk C.W.W.

ผู้เผยแพร่Springer

ปีที่เผยแพร่ (ค.ศ.)2013

วารสารApidologie (0044-8435)

Volume number44

Issue number5

หน้าแรก600

หน้าสุดท้าย610

จำนวนหน้า11

นอก0044-8435

eISSN1297-9678

URLhttps://www.scopus.com/inward/record.uri?eid=2-s2.0-84884217256&doi=10.1007%2fs13592-013-0209-6&partnerID=40&md5=3e0a35041682f3d4254c6b98048b9a0f

ภาษาEnglish-Great Britain (EN-GB)


ดูในเว็บของวิทยาศาสตร์ | ดูบนเว็บไซต์ของสำนักพิมพ์ | บทความในเว็บของวิทยาศาสตร์


บทคัดย่อ

Honeybee silk is released from secretory cells and polymerises as birefringent tactoids in the lumen while silk is spun by a spinneret at the tip of the labium-hypopharynx and contains แ-helical proteins arranged in a four-strand coiled-coil structure. Wet fibres are only half as stiff as dried ones, but are equal in strength. The fibroin is hygroscopic and lithium thiocyanate and urea eliminate the yield point tested on both dry and wet fibres. The slopes of the solvent-related curves are reduced compared to those tested in water. Silk sheets are independent of temperature when deformed in tension. This fibre is rather crystalline and its hydration sensitivity, expressed as the ratio of the elastic modulus of wet to that of dry fibre, is 0.53. The แ-helical fibroins are predicted to have an antiparallel tetrameric configuration that is shown as a possible structural model. The molecular structure of แ-helical proteins maximizes their robustness with minimal use of building materials. In conclusion, it appears that the composition, molecular topology and amino acid content and sequence are a highly conserved feature in the evolution of silk in Apis species. ฉ 2013 INRA, DIB and Springer-Verlag France.


คำสำคัญ

fibroinhoneybeeแ-helix


อัพเดทล่าสุด 2023-26-09 ถึง 07:36