A Molecular Dynamics Study to Assess the Positive Ion Distribution and the Effects of Protonation on the N-terminus Region of a Xylanase

Conference proceedings article

ผู้เขียน/บรรณาธิการ

กลุ่มสาขาการวิจัยเชิงกลยุทธ์

ไม่พบข้อมูลที่เกี่ยวข้อง

รายละเอียดสำหรับงานพิมพ์

รายชื่อผู้แต่ง: Posansee K., Khunrae P., Sutthibutpong T.

ผู้เผยแพร่: IOP Publishing

ปีที่เผยแพร่ (ค.ศ.): 2018

Volume number: 1144

Issue number: 1

นอก: 1742-6588

eISSN: 1742-6596

URL: https://www.scopus.com/inward/record.uri?eid=2-s2.0-85059443079&doi=10.1088%2f1742-6596%2f1144%2f1%2f012011&partnerID=40&md5=2703815af6e26e99f63dc3f7abe768a0

ภาษา: English-Great Britain (EN-GB)

ดูในเว็บของวิทยาศาสตร์ | ดูบนเว็บไซต์ของสำนักพิมพ์ | บทความในเว็บของวิทยาศาสตร์

บทคัดย่อ

Xylanase enzyme families play an important role in many industries due to its ability to digest the hemicellulose within plant cell walls. Developing the enzyme that can withstand a highly acidic environment in a stomach requires an extended information in molecular scale for further protein engineering. In this study, an atomistic molecular dynamics simulation was performed to assess the positive ion distribution pattern on the N-terminus region of a Xylanase enzyme molecule. Then, another series of simulations were performed for the enzyme protonated at the aspartate residues 11 and/or 32 identified by the previous calculation. Conformational analysis showed that ASP32 protonation caused a significant disruption at the N-terminus region, as the nearby arginine residue 31 (ARG31) became free from the Coulomb interaction with the negatively charged ASP32 sidechain and cause the N-terminus region to misfold. ฉ Published under licence by IOP Publishing Ltd.

คำสำคัญ

ไม่พบข้อมูลที่เกี่ยวข้อง