Purification, characterization, and stabilization of alcohol oxidase from Ogataea thermomethanolica
บทความในวารสาร
ผู้เขียน/บรรณาธิการ
กลุ่มสาขาการวิจัยเชิงกลยุทธ์
ไม่พบข้อมูลที่เกี่ยวข้อง
รายละเอียดสำหรับงานพิมพ์
รายชื่อผู้แต่ง: Mangkorn N., Kanokratana P., Roongsawang N., Laosiripojana N., Champreda V.
ผู้เผยแพร่: Elsevier
ปีที่เผยแพร่ (ค.ศ.): 2018
วารสาร: Protein Expression and Purification (1046-5928)
Volume number: 150
หน้าแรก: 26
หน้าสุดท้าย: 32
จำนวนหน้า: 7
นอก: 1046-5928
ภาษา: English-Great Britain (EN-GB)
ดูในเว็บของวิทยาศาสตร์ | ดูบนเว็บไซต์ของสำนักพิมพ์ | บทความในเว็บของวิทยาศาสตร์
บทคัดย่อ
Alcohol oxidase (AOX) functions in oxidation of primary alcohols into the corresponding aldehydes with potential on catalyzing synthesis reactions in chemical industry. In this study, AOX from a thermotolerant methylotrophic yeast, Ogataea thermomethanolica (OthAOX) was purified to high homogeneity using a single step chromatographic separation on a DEAE-Sepharose column. The purified OthAOX had a specific activity of 15.34 U/mg with 77.5% recovery yield. The enzyme worked optimally at 50 °C in an alkaline range (pH 9.0). According to kinetic analysis, OthAOX showed a higher affinity toward short-chain aliphatic primary alcohol with the Vmax, Km, and kcat of 0.24 nmol/min, 0.27 mM, and 3628.8 min−1, respectively against methanol. Addition of alginic acid (0.35%) showed a protective effect on enhancing thermal stability of the enzyme, resulting in 72% increase in its half-life at 40 °C under the operational conditions. This enzyme represents a promising candidate for conversion of bioethanol to acetaldehyde as secondary chemical in biorefinery. © 2018 Elsevier Inc.
คำสำคัญ
Alcohol oxidase, Ethanol conversion, Ogataea thermomethanolica
ติดต่อสอบถามเพิ่มเติมได้ที่