Structural bioinformatics and molecular dynamics simulations studies of cathepsins as a potential target for drug discovery

Conference proceedings article

ผู้เขียน/บรรณาธิการ

กลุ่มสาขาการวิจัยเชิงกลยุทธ์

ไม่พบข้อมูลที่เกี่ยวข้อง

รายละเอียดสำหรับงานพิมพ์

รายชื่อผู้แต่ง: Pinitglang S., Saiprajong R., Dussadee T., Ratanakhanokchai K.

ผู้เผยแพร่: Elsevier

ปีที่เผยแพร่ (ค.ศ.): 2012

Volume number: 11

หน้าแรก: 63

หน้าสุดท้าย: 74

จำนวนหน้า: 12

นอก: 1877-0509

URL: https://www.scopus.com/inward/record.uri?eid=2-s2.0-84897032142&doi=10.1016%2fj.procs.2012.09.008&partnerID=40&md5=71e8153becd9b7230463852d47445136

ภาษา: English-Great Britain (EN-GB)

ดูในเว็บของวิทยาศาสตร์ | ดูบนเว็บไซต์ของสำนักพิมพ์ | บทความในเว็บของวิทยาศาสตร์

บทคัดย่อ

Prediction of three-dimensional structure of cathepsins, and molecular dynamics simulations of cathepsin S were studied by interaction with the drug molecule with virtual screening 681,158 compounds from ZINC database. The result of study showed top 1 ranked was obtained with drug molecule ZINC 23215439 reaction with cathepsin S. This demonstrates that the active site of cathepsin S Cys25, His164 and binding site Gln19 and Gly 20 are essential for interactions of cathepsin SZINC 23215439 inhibitor complex. Coulomb-SR and Lennard-Jones-SR interactions energy of amino acids and drug molecule ZINC code 23215439 which consisted in active site of cathepsin S have been evaluated. ฉ 2012 Published by Elsevier Ltd.

คำสำคัญ

Cathepsin, Cysteine proteinase, Homology modeling, Virtual screening