A novel GH6 cellobiohydrolase from Paenibacillus curdlanolyticus B-6 and its synergistic action on cellulose degradation
บทความในวารสาร
ผู้เขียน/บรรณาธิการ
กลุ่มสาขาการวิจัยเชิงกลยุทธ์
ไม่พบข้อมูลที่เกี่ยวข้อง
รายละเอียดสำหรับงานพิมพ์
รายชื่อผู้แต่ง: Baramee S., Teeravivattanakit T., Phitsuwan P., Waeonukul R., Pason P., Tachaapaikoon C., Kosugi A., Sakka K., Ratanakhanokchai K.
ผู้เผยแพร่: Springer
ปีที่เผยแพร่ (ค.ศ.): 2017
วารสาร: Applied Microbiology and Biotechnology (0175-7598)
Volume number: 101
Issue number: 3
หน้าแรก: 1175
หน้าสุดท้าย: 1188
จำนวนหน้า: 14
นอก: 0175-7598
eISSN: 1432-0614
ภาษา: English-Great Britain (EN-GB)
ดูในเว็บของวิทยาศาสตร์ | ดูบนเว็บไซต์ของสำนักพิมพ์ | บทความในเว็บของวิทยาศาสตร์
บทคัดย่อ
We recently discovered a novel glycoside hydrolase family 6 (GH6) cellobiohydrolase from Paenibacillus curdlanolyticus B-6 (PcCel6A), which is rarely found in bacteria. This enzyme is a true exo-type cellobiohydrolase which exhibits high substrate specificity on amorphous cellulose and low substrate specificity on crystalline cellulose, while this showed no activity on substitution substrates, carboxymethyl cellulose and xylan, distinct from all other known GH6 cellobiohydrolases. Product profiles, HPLC analysis of the hydrolysis products and a schematic drawing of the substrate-binding subsites catalysing cellooligosaccharides can explain the new mode of action of this enzyme which prefers to hydrolyse cellopentaose. PcCel6A was not inhibited by glucose or cellobiose at concentrations up to 300 and 100 mM, respectively. A good synergistic effect for glucose production was found when PcCel6A acted together with processive endoglucanase Cel9R from Clostridium thermocellum and β-glucosidase CglT from Thermoanaerobacter brockii. These properties of PcCel6A make it a suitable candidate for industrial application in the cellulose degradation process. © 2016, Springer-Verlag Berlin Heidelberg.
คำสำคัญ
Cellobiohydrolase, Cellulose degradation, Glycoside hydrolase family 6
ติดต่อสอบถามเพิ่มเติมได้ที่