Novel trifunctional xylanolytic enzyme Axy43A from Paenibacillus curdlanolyticus strain B-6 exhibiting endo-xylanase, β-D-xylosidase, and arabinoxylan arabinofuranohydrolase activities

บทความในวารสาร

ผู้เขียน/บรรณาธิการ

กลุ่มสาขาการวิจัยเชิงกลยุทธ์

ไม่พบข้อมูลที่เกี่ยวข้อง

รายละเอียดสำหรับงานพิมพ์

รายชื่อผู้แต่ง: Teeravivattanakit T., Baramee S., Phitsuwan P., Waeonukul R., Pason P., Tachaapaikoon C., Sakka K., Ratanakhanokchai K.

ผู้เผยแพร่: American Society for Microbiology

ปีที่เผยแพร่ (ค.ศ.): 2016

วารสาร: Applied and Environmental Microbiology (0099-2240)

Volume number: 82

Issue number: 23

หน้าแรก: 6942

หน้าสุดท้าย: 6951

จำนวนหน้า: 10

นอก: 0099-2240

eISSN: 1098-5336

URL: https://www.scopus.com/inward/record.uri?eid=2-s2.0-84996619315&doi=10.1128%2fAEM.02256-16&partnerID=40&md5=b9a29bd872ebaeac24a97a07ccf725e2

ภาษา: English-Great Britain (EN-GB)

ดูในเว็บของวิทยาศาสตร์ | ดูบนเว็บไซต์ของสำนักพิมพ์ | บทความในเว็บของวิทยาศาสตร์

บทคัดย่อ

The axy43A gene encoding the intracellular trifunctional xylanolytic enzyme from Paenibacillus curdlanolyticus B-6 was cloned and expressed in Escherichia coli. Recombinant PcAxy43A consisting of a glycoside hydrolase family 43 and a family 6 carbohydrate- binding module exhibited endo-xylanase, β-xylosidase, and arabinoxylan arabinofuranohydrolase activities. PcAxy43A hydrolyzed xylohexaose and birch wood xylan to release a series of xylooligosaccharides, indicating that PcAxy43A contained endo-xylanase activity. PcAxy43A exhibited β-xylosidase activity toward a chromogenic substrate, p-nitrophenyl-β-D-xylopyranoside, and xylobiose, while it preferred to hydrolyze long-chain xylooligosaccharides rather than xylobiose. In addition, surprisingly, PcAxy43A showed arabinoxylan arabinofuranohydrolase activity; that is, it released arabinose from both singly and doubly arabinosylated xylose, α-L-Araf-(1→2)-D-Xylp or α-L-Araf-(1→3)-D-Xylp and α-L-Araf-(1→2)-[α-L-Araf-(1→3)]-β-DXylp. Moreover, the combination of PcAxy43A and P. curdlanolyticus B-6 endo-xylanase Xyn10C greatly improved the efficiency of xylose and arabinose production from the highly substituted rye arabinoxylan, suggesting that these two enzymes function synergistically to depolymerize arabinoxylan. Therefore, PcAxy43A has the potential for the saccharification of arabinoxylan into simple sugars for many applications. © 2016, American Society for Microbiology. All Rights Reserved.

คำสำคัญ

ไม่พบข้อมูลที่เกี่ยวข้อง