Isolation and characterization, antioxidant, and antihypertensive activity of novel bioactive peptides derived from hydrolysis of King Boletus mushroom
บทความในวารสาร
ผู้เขียน/บรรณาธิการ
กลุ่มสาขาการวิจัยเชิงกลยุทธ์
รายละเอียดสำหรับงานพิมพ์
รายชื่อผู้แต่ง: Kaprasob, Ratchadaporn; Khongdetch, Jindaporn; Laohakunjit, Natta; Selamassakul, Orrapun; Kaisangsri, Nattapon
ผู้เผยแพร่: Elsevier
ปีที่เผยแพร่ (ค.ศ.): 2022
วารสาร: LWT - Food Science and Technology (0023-6438)
Volume number: 160
นอก: 0023-6438
ภาษา: English-Great Britain (EN-GB)
ดูในเว็บของวิทยาศาสตร์ | ดูบนเว็บไซต์ของสำนักพิมพ์ | บทความในเว็บของวิทยาศาสตร์
บทคัดย่อ
King Boletus mushroom protein hydrolysate (KBMPH) was prepared using bromelain and isolated by membrane ultrafiltration into four molecular size fractions (>10, 3–10, 1–3, and <1 kDa). All fractions were assessed for their characteristics, antioxidant and angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory activities. KBMPHF4 (<1 kDa) showed the highest surface hydrophobicity (S0), and high levels of hydrophobic amino acid (HAA). KBMPHF4 at 1 mg/mL exhibited antioxidative against DPPH• and ABTS•+ and linoleic acid oxidation, and ACE inhibitory activity (IC50 = 0.12 mg/mL). Peptide fraction-51 from ion-exchange-chromatography (IEC) showed high protein content, and biological properties. Three novel peptides (SETGGGHTTSCETDLGEFL, AAPLPGP, and GTDPTGEMLT) from F1 fraction had the highest antioxidant capacity and moderate ACE inhibitory activity. Six novel peptides (DLDLLEKGIRKT, NGGNAPI, VSWNVLQEP, DTGRGLGASH, IDDNLDNLIIKL, and LIYAQGFSK) from F4 fraction had moderate antioxidant capacity and the highest ACE inhibitory activity. LIYAQGFSK peptide had the greatest ACE-binding energy (−9.2 kcal/mol) through hydrogen bonds. Overall, novel peptides from KBMPHF4 could be potential use as natural antioxidants and antihypertensives in functional food and nutraceutical. © 2022
คำสำคัญ
ACE inhibitory Activity, King boletus mushroom peptides
ติดต่อสอบถามเพิ่มเติมได้ที่